Полиадгезины патогенных бактерий как оружие для захвата, нейтрализации и дезориентации иммунной системы хозяина
Анотація
Ключові слова: патогенні бактерії; поліадгезини; протиімунна зброя.
Швидке зростання числа стійких до ліків штамів Грам-негативних бактерій (ГНБ) перетворилося на серйозну небезпеку для світової охорони здоров'я. Для колонізації тканин хазяїна патогенні ГНБ використовують поверхневі органели адгезії. Штам E. coli 0104Н4, що викликав у 2011 році в Німеччині спалах гемолітико-уремічного синдрому з 55 смертельними наслідками, використовує агрегативні фімбрії адгезії I типу (AAF/I), які належать до відкритого нами сімейства поліадгезинів. Поліадгезини виконують функцію бактерійної зброї для захоплення, нейтралізації та дезорієнтації імунної системи хазяїна. Багато поліадгезинів, включаючи AAF/I, мають імунопротективні властивості, що робить їх привабливими кандидатами на використання в якості антигенів при створенні вакцин. Раніше наші структурні дослідження дозволили розробити новий підхід до конструювання високо розчинних мономірних субодиниць поліадгезинів. Цей підхід істотно полегшує конструювання потенційних молекулярних вакцин проти важких інфекційних захворювань.
Посилання
Anderson K.L., Billington J., Pettigrew D., Cota E., Simpson P., Roversi P., Chen H., Urvil P., du Merle L. & Barlow P. An atomic resolution model for assembly, architecture, and function of the Dr adhesins // Mol Cell. - 2004а. - Vol. 101. - P. 647-657.
Anderson K.L., Cota E., Simpson P., Chen H.A., du Merle L., Le Bouguenec C. & Matthews S. Complete resonance assignments of a
Bork P., Holm L. & Sander C. The immunoglobulin fold: structural classification, sequence patterns and common core // J Mol Biol. - Vol. 242. - P. 309-320.
Chapman D.A.G., Zavialov A.V., Chernovskaya T.V., Karlyshev A.V., Zav’yalova G.A., Vasiliev A.M., Dudich I.V., Abramov V.M., Zav’yalov V.P., Macintyre S.Structure and functional significance of the FGL sequence of the periplasmic chaperone, Caf1M, of Yersinia pestis // J Bacteriol. - 1999. - Vol. 181. - P. 2422-2429.
Choudhury D., Thompson A., Stojanoff V., Langermann S., Pinkner J., Hultgren S.J. Knight S.D. X-ray structure of the FimC-FimH chaperone-adhesin complex from uropathogenic Escherichia coli // Science. - 1999. - Vol. 285. - P. 1061-1066.
Cornelis G.R. The type III secretion injectisome, a complex nanomachine for intracellular 'toxin' delivery / Cornelis G.R. // Biol Chem. - 2010. - Vol. 391. - P. 745-751.
Cornelis G.R., Wolf-Watz H. The Yersinia Yop virulon: a bacterial system for subverting eukaryotic cells // Mol Microbiol. - 1999. - Vol. 23. - P. 861-867.
Cota E., Chen H.A., Anderson K.L. et al. Letter to the editor: complete resonance assignments of the
Cota E., Jones C., Simpson P. et al. The solution structure of the invasive tip complex from Afa/Dr fibrils // Mol Microbiol. - 2006. - Vol. 62. - P. 356-366.
De Jong B., Ekdahl B. The comparative burden of salmonellosis in the European Union member states, associated and candidate countries // BMC Public Health. - 2006. - Vol.6.- P. 4.
DeLano W.L. Unraveling hot spots in binding interfaces: progress and challenges // Curr Opin Struct Biol. - 2002. - Vol. 12. - P. 14-20.
Di Yu. X., Dubnovitsky A., Pudney A.F., Macintyre S., Knight S.D., Zavialov A.V. Allosteric mechanism controls traffic in the chaperone/usher pathway // Structure. - 2012a. -Vol. 20. - P. 1861-1871.
Di Yu. X., Fooks L.J., Moslehi-Mohebi E., Tischenko V.M., Askarieh G., Knight
S.D., Macintyre S., Zavialov A.V. Large is fast, small is tight: determinants of speed and affinity in subunit capture by a periplasmic chaperone // J Mol Biol. - 2012b. - Vol. 417. - P. 294-308.
Diepold A., Amstutz M., Abel S., Sorg I., Jenal U., Cornelis G.R. Deciphering the assembly of the Yersinia type III secretion injectisome // EMBO J. - 2010. - Vol. 29. - P. 19281940.
Felek S., Tsang T.M., Krukonis E.S. Three Yersinia pestis adhesins facilitate Yop delivery to eukaryotic cells and contribute to plague virulence // Infect Immun. - 2010. - Vol.78. - P. 4134-4150.
Fronzes R., Remaut H., Waksman G. Architectures and biogenesis of non-flagellar protein appendages in Gram-negative bacteria // EMBO J. - 2008. - Vol. 27. - P. 2271-2280.
Galyov E.E., Smirnov O.Y., Karlyshev A.V., Volkovoy K.I., Denesyuk A.I., Nazimov I.V., Rubtsov K.S., Abramov V.M., Dalvadyanz S.M., Zav’yalov V.P. Nucleotide sequence of the Yersinia pestis gene encoding F1 antigen and the primary structure of the protein // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 277. - P. 230-232.
Galyov E.E., Karlyshev A.V., Chernovskaya T.V., Dolgikh D.A., Smirnov O.Y., Volkovoy K.I., Abramov V.M., Zav’yalov V.P. Expression of the envelope antigen F1 of Yersinia pestis is mediated by the product of caflM gene having homology with the chaperone PapD of Escherichia coli // FEBS Lett. - 1991. - Vol. 286. - P. 79-82.
Giske C.G., Monnet D.L., Cars O., Carmeli Y. Clinical and economic impact of common multidrug-resistant Gram-negative bacilli // Antimicrob Agents Ch. - 2008. - Vol. 52.- P. 813-821.
Hung D.L., Knight S.D., Woods R.M., Pinkner J.S., Hultgren S.J. Molecular basis of two subfamilies of immunoglobulin-like chaperones // EMBO J. - 1996. - Vol. 15. - P. 37923805.
Jacob-Dubuisson F., Striker R., Hultgren S.J. Chaperone assisted self-assembly of pili independent of cellular energy // J Biol Chem. - 1994. - Vol. 269. - P. 12447-12455.
Jedrzejczak R., Dauter Z., Dauter M., Pia^tek R., Zalewska B., Mroz M., Bury K., Nowicki B., Kur J. Structure of DraD invasin from uropathogenic Escherichia coli: a dimer with swapped beta-tails // Acta Crystallogr D. - 2006. - Vol. 62. - P. 157-164.
Karlyshev A.V., Galyov E.E., Abramov V.M., Zav’yalov V.P. caf1R gene and its role in the regulation of capsule formation of Y. pestis // FEBS Lett. - 1992a. - Vol. 305. - P. 37-40.
Karlyshev A.V., Galyov E.E., Smirnov O.Y., Guzaev A.P., Abramov V.M., Zav’yalov V.P. A new gene of the f1 operon of Y. pestis involved in the capsule biogenesis // FEBS Lett. -1992b. - Vol. 297. - P. 77-80.
Karlyshev A.V., Galyov E.E., Smirnov O.Y., Abramov V.M., Zav’yalov V.P. Structure and regulation of a gene cluster involved in capsule formation of Y pestis // Biological Membranes: Structure, Biogenesis and Dynamic, NATO-ASI Serias. - Springer-Verlag, NewYork, NY, 1994. - Vol. H-82 (Op den Kamp JAF, ed). - P. 321-330.
Knight S.D., Berglund J., Choudhury D. Bacterial adhesins: structural studies reveal chaperone function and pilus biogenesis // Curr Opin Chem Biol. - 2000. - Vol. 4. - P. 653-660.
Korotkova N., Cota E., Lebedin Y., Monpouet S., Guignot J., Servin A.L., Matthews S., Moseley S.L. A subfamily of Dr adhesions of Escherichia coli bind independently to decay-accelerating factor and the N-domain of carcinoembrionic antigen // J Biol Chem. - 2006a. -Vol. 281. - P. 29120-29130.
Korotkova N., Le Trong I., Samudrala R., Korotkov K., Van Loy C.P., Bui A.L., Moseley S.L., Stenkamp R.E. Crystal structure and mutational analysis of the DaaE adhesin of Escherichia coli // J Biol Chem. - 2006b. - Vol. 281. - P. 22367-22377.
MacIntyre S., Zyrianova I.M., Chernovskaya T.V,. Leonard M., Rudenko E.G., Zav’yalov V.P., Chapman D.A.G. An extended hydrophobic interactive surface of Yersinia pestis Caf1M chaperone is essential for subunit binding and F1 capsule assembly // Mol Microbiol. - 2001. - Vol. 39. - P. 12-25.
Pettigrew D., Anderson K.L., Billington J. et al. High resolution studies of the Afa/Dr adhesin DraE and its interaction with chloramphenicol // J Biol Chem. - 2004. - Vol. 279. - P. 46851-46857.
Phan G., Remaut H., Wang T. et al. Crystal structure of the FimD usher bound to its cognate FimC-FimH substrate // Nature. - 2011. - Vol. 474. - P. 49-53.
Rasko D.A., Webster D.R., Sahl J.W., Bashir A., Boisen N. et al. Origins of the E. coli strain causing an outbreak of hemolytic-uremic syndrome in Germany // N Engl J Med. - 2011.- Vol. 365. - P. 709-717.
Remaut H., Rose R.J., Hannan T.J., Hultgren S.J., Radford S.E., Ashcroft A.E., Waksman G. Donor-strand exchange in chaperone-assisted pilus assembly proceeds through a concerted ß strand displacement mechanism // Mol Cell. - 2006. - Vol. 22. - P. 831-842.
Remaut H., Tang C., Henderson N., Pinkner J., Wang T., Hultgren S., Thanassi D., Waksman G., Li H. Fiber formation across the bacterial outer membrane by the chaperone/usher pathway // Cell. - 2008. - Vol. 133. - P. 640-652.
Roy S.P., Rahman M.M., Yu X.D., Tuittila M., Knight S.D. & Zavialov A.V. Crystal structure of enterotoxigenic Escherichia coli colonization factor CS6 reveals a novel type of functional assembly // Mol Microbiol. - 2012 [Epub ahead of print].
Sauer F.G., Futterer K., Pinkner J.S., Dodson K.W., Hultgren S.J., Waksman G. Structural basis of chaperone function and pilus biogenesis // Science. - 1999. - Vol. 285. - P. 1058-1061.
Sauer F.G., Barnhart M., Choudhury D., Knight S.D., Waksman G., Hultgren S.J. Chaperone-assisted pilus assembly and bacterial attachment // Curr Opin Struc Biol. - 2000. -Vol. 10. - P. 548-556.
Sauer F.G., Pinkner J.S., Waksman G. & Hultgren S.J. Chaperone priming of pilus subunits facilitates a topological transition that drives fiber formation // Cell. - 2002. - Vol. 111.- P. 543-551.
Sauer F.G., Remaut H., Hultgren S.J., Waksman G. Fiber assembly by the chaperone-usher pathway // Biochim Biophys Acta. - 2004. - Vol. 1694. - P. 259-267.
Sharma R.K., Sodhi A., Batra H.V., Tuteja U. Phosphorylation of p42/44 MAP kinase is required for rF1-induced activation of murine peritoneal macrophages // Mol Immunol.- 2012. - Vol. 42. - P. 1385-1392.
Soliakov A., Harris J.R., Watkinson A. & Lakey J.H. The structure of Yersinia pestis Caf1 polymer in free and adjuvant bound states // Vaccine. - 2010. - Vol. 28. - P. 5746-5754.
Thanassi D.G., Saulino E.T., Hultgren S.J. The chaperone/usher pathway: a major terminal branch of the general secretory pathway // Curr Opin Microbiol. - 1998. - Vol. 1. - P. 223-231.
Velan B., Bar-Haim E., Zauberman A., Mamroud E., Shafferman A., Cohen S. Discordance in the effects of Yersinia pestis on dendritic cell functions: induction of maturation and paralysis of migration // Infect Immun. - 2006. - Vol. 74. - P. 6365-6376.
Verger D., Bullitt E., Hultgren S.J., Waksman G. Crystal structure of the P pilus rod subunit PapA // PLoS Pathogens. - 2007. - Vol. 3: e73.
Viboud G.I., Bliska J.B. Yersinia outer proteins: role in modulation of host cell signaling responses and pathogenesis // Annu Rev Microbiol. - 2005. - Vol. 59. - P. 69-89.
Waksman G., Hultgren S.J. Structural biology of the chaperone-usher pathway of pilus biogenesis // Nat Rev Microbiol/ - 2009. - Vol. 7. - P. 765-774.
Zavialov A.V., Knight S.D.A novel self-capping mechanism controls aggregation of periplasmic chaperone Caf1M //Mol Microbiol. - 2007. - Vol. 64. - P. 153-164.
Zavialov A., Zav’yalova G., Korpela T. & Zav’yalov V. FGL chaperone-assembled fimbrial polyadhesins: anti-immune armament of Gram-negative bacterial pathogens // FEMS Microbiol Rev. - 2007. - Vol. 31. - P. 478-514.
Zavialov A.V., Kersley J., Korpela T., Zav’yalov V.P., MacIntyre S. & Knight S.D. Donor strand complementation mechanismin the biogenesis of non-pilus systems // Mol Microbiol. - 2002. - Vol. 45. - P. 983-995.
Zavialov A.V., Berglund J., Pudney A.F., Fooks L.J., Ibrahim T.M., MacIntyre S., Knight S.D. Structure and biogenesis of the capsular F1 antigen from Yersinia pestis: preserved folding energy drives fiber formation // Cell. - 2003. - Vol. 113. - P. 587-596.
Zavialov A.V., Tischenko V.M., Fooks L.J., Brandsdal B.O., Aquist J., Zav’yalov V.P., MacIntyre S., Knight S.D. Resolving the energy paradox of chaperone-mediated fibre assembly // Biochem J. - 2005. - Vol. 389. - P. 685-694.
Zav’yalov V.P., Zav’yalova G.A., Denesyuk A.I., Korpela T. Modelling of steric structure of a periplasmic molecular chaperone CaflM of Yersinia pestis, a prototype member of a subfamily with characteristic structural and functional features // FEMS Immunol Med Microbiol. - 1995. - Vol. 11. - P. 19-24.
Zav’yalov V.P., Chernovskaya T.V., Chapman D.A.G. et al. Influence of the conserved disulphide bond exposed to the putative binding pocket, on the structure and function of the immunoglobulin-like periplasmic molecular chaperone, Caf1M, of Yersinia pestis // Biochem J. - 1997. - Vol. 324. - P. 571-578.
Zav'yalov V., Zavialov A., Zav’yalova G. & Korpela T. Adhesive organelles of Gram negative pathogens assembled with the classical chaperone/usher machinery: structure and function from a clinical standpoint // FEMS Microb Rev. - 2010. - Vol. 34. - P. 317-378.
